6月4日在上海"2015蛋白質修飾與降解論壇"上，來自北京大學生命科學學院的鄭曉峰教授與大家分享了組蛋白H2A泛素化、類泛素化修飾調控的新機制。

　　在報告中鄭教授提到真核細胞的組蛋白存在著磷酸化、乙?；头核鼗榷喾N翻譯后修飾。組蛋白H2Ashi最早鑒定的泛素化修飾底物，組蛋白H2A的泛素E3連接酶PRC1復合體的自身泛素化對于其E3連接酶活性至關重要，組蛋白H2A泛素化修飾參與了基因轉錄調控和DNA損傷修復等多個生理反應過程，它受到非常嚴格二敬慕的調控，但有關H2A泛素化修飾調控的分子機制還有許多問題尚待解決。

　　鄭教授的團隊鑒定了H2A泛素化修飾的新的調控蛋白--HSCARG，該蛋白通過招募去泛素化酶USP7抑制PRC1復合體的泛素化并因此降低組蛋白對H2A泛素化的調控在DNA損傷修復中也發(fā)揮重要的作用。HSCARG缺失后，DNA損傷修復后H2A泛素鏈去除的效率降低，導致了修復蛋白停留在損傷位點以及CHK2信號的持續(xù)激活，最終導致細胞在損傷修復后不能重新回到細胞周期并影響了細胞的增值。

　　此外，鄭教授的研究組還發(fā)現組蛋白H2A存在NEDDylation修飾，RNF168介導了組蛋白H2A的NEDDylation修飾，它和泛素化修飾之間具有拮抗關系，H2A的NEDDylation修飾在調控DNA損傷修復中也具有重要的作用。